anti-c-Myc mAb Biotinylated

La protéine fluorescente verte (GFP) a été isolée de l'espèce de méduse Aequorea Victoria et se compose de 238 acides aminés d'un poids moléculaire d'environ 27 kDa. La GFP est caractérisée par deux pics d'absorption dans la lumière bleue aux longueurs d'onde de 395 nm (majeure) et 475 nm (mineure) et un pic de fluorescence à 498 nm dans la plage verte. Actuellement, le gène de cette protéine et les protéines qui en dérivent et qui brillent dans d'autres couleurs sont utilisés comme marqueur lumineux en biologie cellulaire et moléculaire pour étudier l'expression de protéines dans les cellules et les organismes vivants in vivo. La GFP permet également la purification de protéines recombinantes, où la GFP ou ses dérivés sont utilisés comme marqueur d'affinité.

Anticorps anti-c-Myc Tag - anticorps monoclonaux de souris dirigés contre l'épitope Myc-tag correspondant aux résidus d'acides aminés 410-419 (EQKLISEEDL) dans le domaine C-terminal du c-Myc humain. Ces anticorps sont utilisés dans des méthodes immunologiques pour la détection de protéines recombinantes Myc-tag, ainsi que pour la purification des protéines par chromatographie d'affinité.

La famille des interférons (IFN) est constituée de protéines glycoprotéiques qui possèdent un large éventail d'activités biologiques, notamment antivirales et antitumorales, et présentent également des propriétés antiprolifératives et pro-apoptotiques. Il existe trois types connus d'interférons : l'IFN de type I (α, β, ω, τ, κ, ˜ et δ), l'IFN de type II (γ) et l'IFN de type III ( λ1 (IL-29), λ2 (IL -28A), λ3 (IL-28B)).
La classification des interférons par type est basée sur leur interaction avec les récepteurs cellulaires correspondants. Les récepteurs IFN de types I et II sont présents à la surface de la plupart des cellules humaines, tandis que les récepteurs IFN de type III sont fortement exprimés sur les hépatocytes mais sont absents à la surface des cellules endothéliales microvasculaires, des adipocytes, des fibroblastes et des cellules du système nerveux central.

La protéine fluorescente verte (GFP) a été isolée de l'espèce de méduse Aequorea Victoria et se compose de 238 acides aminés d'un poids moléculaire d'environ 27 kDa. La GFP est caractérisée par deux pics d'absorption dans la lumière bleue aux longueurs d'onde de 395 nm (majeure) et 475 nm (mineure) et un pic de fluorescence à 498 nm dans la plage verte. Actuellement, le gène de cette protéine et les protéines qui en dérivent et qui brillent dans d'autres couleurs sont utilisés comme marqueur lumineux en biologie cellulaire et moléculaire pour étudier l'expression de protéines dans les cellules et les organismes vivants in vivo. La GFP permet également la purification de protéines recombinantes, où la GFP ou ses dérivés sont utilisés comme marqueur d'affinité.